Aminoácidos nao polares: 

• Glicina, Alanina, prolina, valina, isoleucina, leucina e metionina

Aminoácidos polares: 

• treonina, serina, cisteina, asparagina, glutamina

Aminácidos de cadeia lateral básica: 

• Lisina, arginina, histidina

Aminoácido de cadeia lateral ácida: 

• aspartato, glutamato

Aminoácidos aromáticos:  

• triptofano, tirosina, fenilalanina

• Água: 
  • Produtos de ionização; 
  • Importância da água;  
  • Pontes de Hidrogénio; 
  • Características; 
  • Constituição; 
  • Ligações covalentes; 
• Água como bom solvente: 
  • Bom solvente; 
  • Moléculas Polares; 
  • Formação do complexo enzima-substrato; 
  • Interações intermoleculares fracas (nao covalentes); 
  • Compostos nao polares e alifáticos; 
  • Lípidos e micelas; 
• Reações ácido- base: 
  • Ionização da água; 
  • Produto iónico da água; 
  • pH; 
  • Definição ácido e base; 
  • Reação ácido-base; 
  • Ácido forte e ácido fraco; 
  • Constante de dissociação/ Ionização de um ácido;  
  • Curvas de titulação; 
• Soluções tampão: 
  • Soluções tampão; sistemas tampão, amortecedores de pH; 
  • Zona de tamponamento; 
  • Capacidade tampão máxima; 
  • Capacidade do par ácido acético-acetato como solução tampão; 
  • Sistema tampão biológico; 
  • Equação de Henderson-Hasselbach; 
  • Tampão bicarbonato; 
  • Tampão fosfato; 
  • Atividade enzimática; 

• Aminoácidos:
  • Constituição; 
  • Origem dos aminoácidos; 
  • Em solução; 
  • Aminoácidos menos comuns; 
  • Tipos de aminoácidos; 
  • Aminoácidos essenciais e não essenciais; 
• Estereoisomeria nos aminoácidos: 
  • Constituição; 
  • Classificação dos aminoácidos; 
  • Propriedades dos aminoácidos; 
• Classificação dos aminoácidos: 
  • Grupos R nao polares e alifáticos; 
  • Grupos R aromáticos; 
  • Grupos R nao carregados mas polares; 
  • Pontes dissulfuradas; 
  • Peptidos vs proteínas; 
  • Aminoácidos com cadeia lateral básica, carregada positivamente a pH 7; 
  • Aminoácidos com cadeia lateral ácida, carregada negativamente a pH 7
  • Aminoácidos proteicos modificados; 
• Aminoácidos como ácidos e como bases: 
  • Aminoácidos nao proteicos; 
  • Aminoácidos dicarboxílico (ácido); 
  • Aminoácidos protonados e desprotonados; 
  • Equação de Henderson-Hasselbach; 
  • Ionização; 
  • Aminoácido neutro e diaminado;
• Ponto isoelétrico: 
  • Aminoácidos em solução aquosa; 
  • Ponto isoelétrico (PI); 
  • Importância do ponto isoelétrico; 
  • Tampão; 
  • Curvas de titulação de aminoácidos; 
  • Capacidade máxima tampão; 
  • Gama tampão; 
  • 2 exercícios; 
• Explicação de resolução de exercícios: 
  
  • Procedimento para o cálculo do ponto isoelétrico;

• Reações dos aminoácidos: 
  • Reação da ninidrina; 
  • Reação enxofre, millon, de sakaguchi e xantaoproteica; 
  • Analise qualitativa/quantitativa de aminoácidos; 
• Péptidos: 
  • Péptidos e proteínas; 
  • Ligações peptídicas; 
  • Resíduos aminoterminal e carboxiterminal; 
  • Péptidos, Oligopéptidos, Proteínas; 
  • Aminoácidos nao terminais; 
  • Atividades biológicas desempenhadas por péptidos; 
  • Número de resíduos de aminoácidos numa proteína simples; 
• Proteínas: 
  • Classificação das proteínas; 
  • Níveis de organização estrutural; 
  • Como é definida a sequencia específica de aminoácidos numa proteína; 
  • Proteínas polimórficas; 
  • Sequencia dos aminoácidos; 
  • Subníveis de organização estrutural das proteínas; 
• Métodos de determinação da composição e sequencia de aminoácidos: 
  • Análise da composição em aminoácidos (hidrólises); 
  • Determinação da sequencia de cadeia de aminoácidos mais longa, métodos químicos; 
  • Método da degradação de Edman; 
  • Métodos enzimáticos; 
  • Resumo; 
  • Ordenamento dos fragmentos peptídicos; 
  • Outros métodos de analise de aminoácidos; 
  • 5 exercícios.
• Obtenção de péptidos: 
  • Purificação a partir de tecidos; 
  • Engenharia genética; 
  • Síntese química direta: problema, estratégia, desvantagem, resultado; 
  • Método de Merrifield: construção do peptído e vantagem do método. 

• Proteínas: 
  • Funções; 
  • Conformações; 
  • Reações desfavoráveis e favoráveis; 
  • Proteínas monoméricas, poliméricas, oligoméricas, conjugadas/ heteroproteínas; 
  • Estabilidade; 
  • Níveis de organizaçao estrutural.
• Estrutura das proteínas: 
  • Estrutura primária,
  • secundária (hélices, folhas beta pregueadas, voltas); 
  • supersecundárias (motivos e domínios); 
  • Aminoácidos que intervem nas turn-beta; 
  • Estrutura terciária; 
  • Estrutura quaternária; 
  • Complexos supramoleculares

• Estrutura terciária das proteínas: 
  • Proteínas fibrosas; 
  • Proteínas Globulares; 
  • Classificaçao, tendo em conta a sequencia das hélices alfa e de folhas beta (Motifs ou motivos); 
• Métodos para determinação da estrutura tridimensional das proteínas: 
  • Difraçao de raios x; 
  • Crio-microscopia eletrónica; 
  • Ressonancia magnética nuclear (RMN); 
• Desnaturação de proteínas: 
  • Desnaturaçao; 
  • Patologias associadas a alterações na estrutura proteica; 
  • Hipótese da "Protein only"; 
  • Proteína normal vs Proteína priónica; 
  • Relaçao entre proteínas priónicas e doenças degenerativas

• Métodos para quantificação espectrofotométrica de proteínas: 
  • Espectrometria de absorçao no UV-Vis; 
  • Lei de Lambert Beer; 
  • Método espectrofotométrico direto a 280nm; 
  • Método do Biureto; 
  • Método do Lowry; 
  • Método de Bradford; 
  • Método do ácido bicincronico (BCA); 
  • Unidades de massa das proteínas (massa molécular relativa, massa molecular e massa molar); 
• Separação e purificação de proteínas: 
  • Ciclo de produçao; 
  • Fracionamento de proteínas baseado nas diferenças de solubilidade; 
  • Diálise; 
  • Cromatografia de exclusao molecular ou filtraçao em gel, de troca iónica (catiónica e aniónica), de afinidade e de interaçao hidrofóbica; 
  • Perfis cromatográficos;
  • Electroforese de proteínas; 
  • Focagem isoelétrica; 
  • Monitorizaçao do grau de pureza nos processos de purificaçao de enzimas; 
  • Unidade enzimática; 
  • Atividade específica

• Proteínas fixadoras de Oxigénio: 
  • Conceitos; 
  • Grupo HEME; 
  • CO e O2; 
  • Kd e afinidade; 
  • Mioglobina e Hemoglobina; 
  • Histidina distal e proximal
• Hemoglobina: 
  • Alteraçoes estruturais; 
  • Conformaçao estado T e R; 
  • Modelo concertado ou MWC; 
  • Modelo sequencial ou KNF; 
  • Ligaçao do O2; 
  • Curva sigmoidal e hiperbólica; 
  • Efeito de Bohr; 
  • Transporte de O2; 
  • Hemoglobina vs Mioglobina; 
  • Aumento do CO2; 
  • Efeito do pH; 
  • Ligaçoes; 
  • Alteraçoes na hemoglobina; 
  • Anemia falciforme; 
  • BPG.

• Enzimas: 
  • Características; 
  • Regulaçao da atividade enzimática; 
  • Cofatores enzimáticos; 
  • Especificidade da ligaçao do substrato; 
  • Centros ativos: reguladores/alostéricos, de ligaçao o substrato e cataliticos; 
  • Classificaçao de enzimas.
• Cinética Enzimática: 
  • Atividade molar; 
  • Unidade enzimática (U); 
  • Katal (KAT); 
  • Atividade específica; 
  • Fatores que afetam a atividade enzimática; 
  • Equaçao de Michaelis e Menten (M-M); 
  • Limitaçoes da equaçao de M-M; 
  • Constante de atividade molar (nº de Turnover-Kcat); 
  • Equaçao de Lineweaver-Burk; 
  • Constante de especificidade; 
  • Outros parametros cinéticos; 
  • Método DNS; 
  • Enzima Invertase. 
• Inibição enzimática: 
  • Inibiçao irreversível; 
  • Inibiçao reversível: competitiva ou específica, anticompetitiva e mista; 
  • 2 exercícios resolvidos

Glúcidos: 

• Definição; 
• Função; 
• Categorias dos glúcidos; 
• Muta-rotação; 
• Conceitos importantes; 
• Formas cíclicas; 
• Outros derivados de açucáres; 

Monossacarídeos/Oses: 

• Propriedades; 
• Classificação tendo em conta o número de carbonos; 
• Estereoquímica; 
• Epímeros; 
• Família das Aldoses; 
• Família das Cetoses; 
• Conformações cíclicas em barco e em cadeia; 
• Formas cíclicas

Reações dos Monossacarídeos: 

• Reações dos Monossacarídeos/Oses; 
• Testes para determinar açucares redutores; 
• Açucares redutores; 
• Propriedades redutoras; 

Oligósidos: 

• Ósidos; 
• Nomenclatura dos Oligossacarídeos ou Oligóssidos; 
• Carbono anomérico e Ligações glucosídicas; 
• Exemplos

Polissacarídeos: 

• Polissacarídeos, Poliósidos, Glicanos; 
• Homopolissacarídeos e Heteropolissacarídeos; 
• Glicosaminoglicanos e Glucoconjugados 

Lípidos: 

• Funções; 
• Classificação; 
• Nomenclatura; 
• Lípidos de Reserva; 
• Lípidos estruturais; 
• Fórmula geral; 
• Solubilidade; 
• Ponto de Fusao; 
• Ácidos saturados e insaturados;

Lípidos de Reserva

• Ácidos Gordos, Ceras e Acilgliceróis; 
• Ácidos Gordos essenciais: funçoes, deficiencia; 
• Iao acetato; 
• Glicerol; 
• TAGs: Propriedades, vantagens; 
• Saponificaçao. 

Lípidos Estruturais: 

• Fosfolípidos: Glicerofosfolípidos e Esfingolípidos; 
• Esteróides; 
• Glicolípidos: esfingolípidos e galactolípidos; 
• Esfingolípidos: esfingomielinas, glicoesfingolípidos neutros e glicoesfingolípidos ácidos; 
• Degradaçao de fosfolípidos e esfingolípidos; 
• Doença de Nieman-Pick e doença de Tay-Sachs; 
• Reaçoes de Hidroxilaçao; 
• Núcleo ciclopentano-fenantreno

Este resumo encontra-se em word.

Índice: 

• Lípidos sinalizadores; 
• Hormonas esteróides: Precursores Hormonais e Cofactores de oxidação-redução; 
• Eicosanóides; 
• Separação e análise de lípidos; 
• Outras classificações dos lípidos 

• Condiçao fundamental para a vida; 
• Estrutura proteica/ biomoléculas; 
• Nucleótido e Nucleósido; 
• Bases azotadas; 
• Pentose; 
• Bases raras; 
• igaçao glucosídica;
• Hidrólise ácida; 
• Ácidos Nucleicos: DNA e RNA (RNAm, RNAr, RNAt)
• Hidróside das ligaçoes fosfodiéster; 
• Formas tautoméricas; 

Este resumo é baseado em exercícios que calharam na 2ª frequencia de Bioquímica I. 

Índice: 

• Reduçao de pontes dissulfureto; 
• Identificaçao de cisteínas; 
• Hidrólise das ligaçoes peptídicas; 
• Identificaçao de um residuo aminoterminal de um peptídeo; Hidrólise de ligaçoes peptídicas a partir do resíduo C-Terminal; 
• Ativaçao do grupo carboxílico; 
• Determinaçao da sequencia de aminoácidos de um péptido pequeno; 
• Clivagem de ligaçoes peptídicas no lado amínico de metioninas;
• Revelaçao de aminoácidos; 
• Membrana celular; 
• Níveis de organizaçao estrutural; 
• Tampoes; 
• Inibiçao competitiva; 
• Inibiçao nao competitiva; 
• Diálise; 
• Determinar a massa molecular de uma proteina; 
• Metionina; 
• Queratina; 
• Difraçao de raios-X; 
• Polaridade e estabilidade de uma molécula; 
• Desnaturaçao das proteinas; 
• Tipo de ligaçoes; 
• Como se estabelecem pontes de hidrogénio; 
• O que devo fazer quando pretendo analisar os aminoácidos de uma proteína; 
• Cromatografia de troca iónica; 
• Meros apontametos sobre o Km

Este resumo é baseado em exercícios que calharam em frequências.

Índice: 

• Doenças e carencias;
• Nucleósido-5'-aminofosfato; 
• ATP; 
• Polissacarídeo e Oligossacarídeo; 
• Espectrometria de massa; 
• Amido; 
• Glúcidos; 
• Lípidos; 
• Ácido nucleicos